biokhimia 1-90 (1) (1)

1. Белки молока.
Белки являются важным компонентом коровьего молока. В молоке обнаружена уникальная белковая система, являющаяся источником пищевых белков высокой биоценностью. Среди них можно выделить 2 группы: главные (казеин) и сывороточные. Белки молока разнообразны по своему строению, физико-химическим и биологическим свойствам. Белки молока всех млекопитающих необходимы для обеспечения быстрого роста и нормального развития новорождённых. Белки коровьего молока имеют особое значение в питании человека.
2. Современная номенклатура и характеристика белков.
Общепринятой считается номенклатура белков молока разработанная и опубликованная комитетом по номенклатуре и методологии молочных белков американская ассоциация молочной продукции. Коровье молоко содержит 6 главных классов белков:
·s1-казеин,
·s2-казеин,
·-казеин, k-казеин,
·-лакто-глобулин и
·-лакт-альбумин. Кроме того в молоке имеется небольшое количество других белков (альбумина сыворотки крови, иммуноглобулинов и лактоферрина), также в молоке имеются производные казеина:
·1-казеин,
·2-казеин,
·3-казеин, компонент 5, 8 – «быстрый», 8 – «медленный», компонент 3, протеоза пептонов.
3. Биологические функции белков.
Биологические функции молочных белков, как и др белков – многообразны. Казеины молока являются собственно пищевыми белками, выполняя в организме млекопитающих важные структурные (пластические) функции. Они расщепляются пищеварительными протеазами в нативном состоянии (в организме), в о время как др белки преобретают эту способность только после денатурации. Казеины обладают свойством свёртываться в желудке новорождённого с образованием сгустков высокой степени дисперсности. Казеины являются источником K, Mg, P, а также целого ряда физиологически активных пептидов, регулирующих процесс пищеварения. Не менее важными биологическими функциями обладают сывороточные белки. Иммуноглобулины выполняют защитную функцию, являясь носителем пассивного иммунитета. Лактоферрин и др белки (лизоцим, лактопероксидаза, ксантиноксидаза),относящиеся к ферментам молока, обладают антибактериальным эффектом. Многие белки молока выполняют транспортную функцию, напр, казеин транспортирует в кишечнике новорождённого K, P, Mg, лактоферрин-Fe,
·-лактоглобулин, витамин А и тд. Некоторым белкам свойственна регуляторная функция.
·-лактальбумин регулирует действие ферментов галактозил трасферразы , направляя на синтез лактозы, а не др олигосахаридов.
4. Аминокислотный состав белков.
В состав белков молока входят как циклические, так и ациклические аминокислоты, нейтральные, кислые и основные, при чём преобладают кислые. По содержанию и соотношению незаменимых аминокислот, белки относятся к биологически полноценным белкам. Количество отдельных групп аминокислот молока определяется породой, инд особенностями животных, стадией лактации, сезоном и др факторами, которые обусловливают их физико-химические свойства. Основные белки молока, по сравнению с глобулярными белками других пищевых продуктов, содержат сравнительно много лейцина, изолейцина, лизина, глутаминовой к-ты, серина и пролина. Молоко коровы содержит мало цистеина и образованного от него таурина, но много метионина и фенилаланина. Белки молока обладают рядом ценных функциональных свойств, водосвязывающей способностью, вязкостью, гелеобразованием, эмульгированием, пенообразованием и тд, позволяющим использовать их концентраты в качестве ценных компонентов разнообразных комбинированных пищевых продуктов.
5. Казеин – основной белок молока.
Количество казеина в коровьем молоке колеблится от 2,1 – 2,8 %. Под казеином понимают смесь фосфопротеидов, осаждаемых из обезжиренного молока при подкислении до рН 4,6 – 4,7. Казеин – это группа гетерогенных фосфопротеидов, самоассоциирующихся в мицеллы, в присутствии Са, цитратов и фосфатов. Основная часть казеина (ок 95%) в молоке содержится в виде казеиновых мицелл и лишь незначительная часть в виде мономеров и полимеров фракции казеина субмицелл, имеющие размер не менее 20-40 нм. Последнюю форму казеина называют нерастворённым казеином.

Очищенный казеин выделенный из молока с помощью уксусной кислоты, представляет собой аморфный порошок белого цвета без запаха и вкуса, практически нерастворимый в воде. Способность казеина связывать воду имеет большое практическое значение. От гидрофильных свойств казеина зависит устойчивость мицелл белка в сыром, пастеризованном и стерилизованном молоке. Гидрофильные свойства казеина определяют водосвязывающую и влагоудерживающую способность сырной массы при созревании сыра, т е консистенцию готового продукта. Казеин находит широкое использование в качестве белковых добавок, стабилизаторов структуры при производстве молочных, мясных, рыбных и др пищевых продуктов. При йодировании тирозина, входящего в состав белка, образуется йод-казеин, который стали широко применять в молочной и хлебопекарной промышленности для ликвидации йодной недостаточности населения.
6. Фракционный состав казеина.
Казеин, полученный из обезжиренного молока, осаждённого кислотой при рН 4,6 – 4,7 – является гетерогенным белком, т е при электрофорезе образует несколько фракций с разной подвижностью. Согласно последней классификации, казеины делятся на :
·s1,
·s2, k-казеины, среднее содержание которых составляет 40,10, 38 и 12% от всего казеина.
7.
·s1 Казеин.
Это основная фракция казеина, является смесью 2х белков: главного и минорного компонента, имеющих одинаковую 1-ю структуру, но отличающихся степенью фосфорирования. Оба компонента характеризуются значительной чувствительностью к ионам Са. Фракция
·s1-казеин имеет 5 генетических вариантов (А, В, С, D и Е), отличающихся друг от друга по содержанию отдельных аминокислот и расположению в полипептидной цепи.
8.
·s2 Казеин.
Очень чувствительны к ионам Са, но не чувствительны к сычужному ферменту.
9.
· Казеин.
Известно 7 генетических вариантов, характеризующихся повышенным содержанием валина, лейцина, пролина.
·-казеин не чувствителен к ионам Са при 4°С, но осаждается при 35°С.
10. k Казеин.
K-казеина (или каппа-казеина, к казеин, каппа-казеин) является белком молока млекопитающих участвует в ряде важных физиологических процессов. При попадании в кишечник белок расщепляется на нерастворимые [ Cкачайте файл, чтобы посмотреть ссылку ]ы и растворимый гидрофильный гликопептид. Гликопептид несет ответственность за повышение эффективности пищеварения и торможение желудочных патогенных микроорганизмов.
11. Сывороточные белки.
Это группа азотистых соединений молока, кот.остаются в плазме молока(сыворотке), после осаждения казеина при рН 4,6-4,7. Главным представителем следует считать лактоглобулин.
·-Лактоглобулин составляет около 50% сывороточных белков, второй – около 20%. Остальное кол-во СБ приходится на альбумин сыворотки крови, иммуноглобулины, лактоферрины и др. минорные белки. В отличии от казеинов сывороточные белки не ассоциируют друг с другом и не осаждаются в изоэлектрической точке, их молекулярная масса колеблется. Они проявляют генетический полиморфизм. СБ не гидролизуются (плазмином) и сычужным ферментом, по сравнению с казеином, менее чувствительны к Са, но более чувствительны к нагреванию.
12.
·-Лактоглобулин.

·-Лактоглобулин является наиболее важным в количественном отношении белком, образующиеся комплексы влияют на технологические свойства молока (термоустойчивость и способность к сычужному свертыванию). Известно 7 генетических вариантов.
13.
·-Лактальбумин.

·-Лактальбумин – это компактный глобулярный белок, частицы которого малые по сравнению с сывороточными белками. Содержит лизин, лейцин, треонин, триптофан, цистеин, минеральные компоненты, углеводы.
·-Лак. явл. метало-протеидом, т.к. обладает способностью связывать ионы Са.
·-Лак. считается наиболее термостабильным СБ: для его коагуляции требуется t=114°C, а при денатурации рН 6,7 t=6265°C. Высокая термоустойчивость
·-Лак. объясняется тем, что денатурация его обратима. После охлаждения молока наблюдается восстановление 80-90% нативной структуры, происходит денатурация белка.
14. Другие сывороточные белки.
Альбумин сыворотки крови – довольно крупный глобулярный белок. Полипептидная цепь состоит из 582 кислотных остатков. Это термолобильный белок. Может быть переносчиком жирных кислот и др.слаборастворимых соединений(транспортер).
Иммуноглобулин. В молоке обнаружено 4 иммуноглобулина G, A, M, E. Все иммуноглобулины содержатся в сыворотке крови животных откуда и переходят в молоко, за исключением секреторного иммун.А, который синтезируются в клетках молочной железы. Молекулы представляют собой мономеры и полимеры, построенные из одинаковых структурных единиц или субъединиц. Иммуноглобулин G является основной массой иммуноглобулина(антител) крови человека, коров и молока. Имеет 2 подкласса: G1, G2. в молоке в основном G1, его количество в 4-7 раз выше G2, а в молозеве превышает в 15-20 раз.
Лактоферин и др.минорные белки. К группе минорных белков относят: лактоферрин, церулоплазмин,
·2 микроглобулин и компонент 3-протеозов-пептонов. Все белки содержатся в молоке в незначительных количествах, но многие из них выполняют важные биологические функции. Лактоферрин и церулоплазмин-белки, связывающие железо и медь. Главной функцией лактоферрина является транспорт Fe. Он является защитным белком молока. Оказывает действие на кишечную микрофлору. Церулоплазмин явл.медесодержащим белком.
15. Небелковые азотистые вещества.
Кроме белков в молоке содержатся многочисленные азотистые вещества небелкового характера. Они представляют собой промежуточные и конечные продукты азотистого обмена и попадают в молоко непосредственно из крови. Важнейшими их представителями являются аминокислоты, пептиды (остатки аминокислот), мочевина, креатин, аммиак и др. Содержание небелковых азотистых веществ в молоке зависит от стадии лактации, породы, рациона кормления, сезона года и т.д. Максимальное количество небелковых азотистых веществ наблюдается в молозиве и в первый месяц лактации, а затем оно постепенно уменьшается.
16. Липиды молока.
Липиды бывают омыляемые и неомыляемые. Омыляемые: ацилглицерины(триацилдиацил, моноацилглицерин), свободные жирные кислоты, фосфолипиды, гликолипиды. Неомыляемые: стерины, витамины растворимые в жире, терпены. Главный компонент молока – ацилглицерины (глицериды), составляющие по массе более 98%. Содержание фосфолипидов, гликолепидов, стеринов, витаминов, пигментов, определяющих цвет, запах и вкус, находятся главным образом в сост. липопротеидных оболочек шариков жира. Ацилглицерины молочного жира выполняют энергетическую функцию. Фосфолипиды выполняют структурную и защитную функции. Липидная фракция молока – источник биологически-ценных полиненасыщенных жирных кислот. Их присутствие повышает пищевую ценность молочного жира.
17. Молочный жир.
Содержание жира в молоке (молочного жира) колеблется от 3,1% до 4,3%. По химическому строению молочный жир не отличается от других природных жиров. Он представляет собой смеси триацилглицеринов (триглицеридов). В состав жиров входят свободные жирные кислоты (СЖК). СЖК составляют сотые доли грамма на 100 г жира.
18. Состав жирных кислот.
В триацилглицеринах молочного жира обнаружено почти 400 жирных кислот с числом атомов углерода от С4 до С26. Но лишь 10-12 кислот с четным числом атомов углерода встречаются в количестве более 1-5% каждая, их называют главными, остальные минорные. Состав жирных кислот молочного жира непостоянен и содержание отдельных жирных кислот в нем может меняться. Среди насыщенных жирных кислот (ЖК) преобладают пальмитиновая, миристиновая, стеариновая, среди ненасыщенных олеиновая. Количество биологически важных полиненасыщенных жирных кислот, линолевой, арахидоновой кислот в молочном жире по сравнению с растительными жирами невысокая и составляет 3-5%. Их содержание в молочном жире летом выше, чем зимой. Количество трансизомеров ЖК в маргарине может достигать 30-50% и выше. Высокое содержание трансизомеров в ЖК в составе потребляемых жиров может представлять угрозу для здоровья населения, т.к. они не усваиваются в организме человека и вызывают ряд заболеваний – сахарный диабет, ожирение, атеросклероз и др. В процессе переэтерификации жидких жиров позволяет получить пластичные пищевые жиры заданного жирнокислого и триалглицеринового состава при полном отсутствии трансизомеров олеиновой и др. кислот. В настоящее время при производстве комбинированного масла и др. молочных продуктов широко используются заменители молочного жира..
19. Глицеридный состав молочного жира.
Свойства жиров определяются составом и характером распределения ЖК в молекулах триглицеридов. Молочный жир состоит из нескольких тысяч триацилглицеринов. Триацилглицерины смешанные - двух и трёх кислот. Поэтому жир имеет низкую t плавления и однородную консистенцию.
20. Фосфолипиды, стерины, состав и значение.
В состав омыляемой липидной фракции молока наряду с простыми липидами входят сложные липиды (фосфолипиды, гликолипиды). К фосфолипидам относятся глицерофосфолипиды и сфингофосфолипиды. Гликолипиды молока представлены главным образом цереброзидами (от лат.-«мозг»). Другие представители – гаглиозиды (от греч. –«бугорок»), содержатся в очень малых количествах, выполняют важную функцию, подавляя продуцирование энтеротоксинов бактериями. Фосфолипиды молока важны в формировании оболочек шариков жира, а так же являются источником высокомолекулярных ЖК. Образующиеся в результате окисления ЖК соед-я при окислении фосфолипидов могут быть причиной появления в молочных продуктах посторонних привкусов фосфолипиды явл.антиаксидантами. технологическая обработка молока вызывает перераспределение фосфолипидов между фазами. При гомогенизации и пастеризации молока 5-15% фосфолипид.оболочек шариков переходит в водную фазу. При сепарировании 65-70% фосфолипидов молока переходит в сливки. При производстве сыра основная масса фосфолипидов переходит в сырную массу.
21 Лактулоза основной углевод молока
-содержание лактулозы в коровьем молоке довольно постоянно и составляет 4,4-4,7%. Содержание лактулозы зависит от индивидуальных особенностей и физиологического состояния животных. Снижение концентрации лактозы наблюдается в молозиве и коровьем молоке при заболевании коров маститом.
-В молоке лактоза находится в свободном состоянии, очень небольшая ее часть связана с другими белками и углеводами.

22. Другие углеводы молока.
В молоке обнаружены в свободном состоянии гексозы-глюкоза и галактоза, в количестве около 0,02% каждая. После тепловой высокотемпературной обработке в нем появляется тагатоза. Часть моносахаридов связана с белками молока

23. Макроэлементы и микроэлементы.
Макро. Основными минеральными веществами (молока) являются: Са, Mg, K, Na а так же F, Cl, S. Молоко жвачных содержит большое количество цитратов соли лимонной кислоты.
Цитраты необходимы для развития аромата; ароматобразующие бактерии вырабатывают ароматические в-ва, участвующие в создании аромата кисломолочных продуктов, кисломолочного масла, а так же в формировании рисунка в сырах.
Микро. За них принято считать минеральные в-ва, концентрация которых изменяется в микромолекулах на 1 кг продукта. К ним относятся: железо, медь, цинк, марганец, йод, кобальт, молибден, фтор, алюминий, кремний, селен, олово, хлор, свинец.
В молоке они связаны с оболочками шариков жира (железо, медь), казеин и сывороточными белками( йод, селен, цинк, алюминий) входят в состав ферментов (железо, молибден, цинк, селен), витаминов(кобальт), гармоны(йод, цинк, медь), и их количество в молоке значительно колеблется в зависимости от состава кормов, состояния здоровья животных, а так же от условий обработки и хранения молока. Коровье молоко содержит селена меньше, чем женское молоко. Многие микроэлементы (железо, медь, цинк, свинец, олово, никель, аллюминий) могут попадать в молоко дополнительно после дойки с оборудования, тары из воды. Количество внесенных микроэлементов может несколько раз превышать количество натуральных, при этом снижается качество. Загрязнение молока таксичными элементами (медь, цинк, олово) и некоторыми радионуклеидами опасны для здоровья, особенно для детей.

24. Ферменты молока.
В молоке, полученном при нормальных условиях от здоровых животных содержится около 100 ферментов различного происхождения, из них выделено и индетифицировано более 20 истинных или нативных ферментов, следующих классов: -оксидоредуктазы, -трансфераза, -гидролаз, -лиаз, -изомераз, -меаз. Одно из них (лактопероксидаза) щелочная фосфотаза ксантиноксидаза, лизоцим)синтезируется непосредственно в секреторных клетках молочной железы, другие(католаза, плазмин, липопротеид липаза, рибонуклиаза, альдолаза) поступают в молоко из крови животного. Некоторые гидролитические ферменты (протеиназы, липазы) секретируются клетками молочной железы для оказания помощи новорожденным в усвоении питательных веществ, так как последние обладают несовершенной пищевой системой. Кроме нативных ферментов в молоке присутствуют многочисленные ферменты, продуцируют микрофлору и бактериальных заквасок. Некоторые ферменты препараты (сычужный ферментный) и его заменители, пепсин (галоксидаза), вносят в молоко при изготовлении молочных продуктов. Основано на производстве кисломолочных продуктов и сыров на действии гидролаз и оксидоредуктаз.

25. Дегидрогеназы, протеазы.
Дегидрогеназы, вырабатываются молочными бактериями принимают активное участие в молочном, кислом и спиртовом брожении.
Протеаза. В молоке содержатся разнообразные нативные микробные протеазы. Для свертывания белков в молоко вносят протеазы животного происхождения.




26. Лактаза, липолитические ферменты.
Лактазу применяют при выработке и гидрализованного молока, а так же молочной сыворотки, используемой в пищевой промышленности. (хлебобулочной, кондитерской). Во всех странах находит широкое применение способ получения низколактозного питьевого молока, кефира, йогурта и др. продуктов для детей и взрослых, организм которых недостаточно усваивает лактозу.
Липолитические ферменты растворимы в воде, однако воздействуют они на гидрофобные субстраты. Таким образом, катализ осуществляется на границе раздела мицелла-вода.
Все липолитические ферменты являются глобулярными, водорастворимыми белками. Поскольку липиды нерастворимы в воде, гидролиз происходит лишь на поверхности раздела между липидами и водной фазой. В связи с этим скорость реакции в значительной степени определяется площадью этой границы раздела и поэтому, чем выше степень эмульгирования жира, чем меньше липидные мицеллы, тем больше величина доступной поверхности.

27. Витамины, растворимые в жирах; витамины растворимые в воде.
Молоко содержит практически все витамины, необходимые для нормального развития новорожденного в первые недели его жизни.
В жирах. Витамин А
Витамин A (ретинол) жирорастворимый витамин, антиоксидант, Витамин А участвует в окислительно-восстановительных процессах, регуляции синтеза белков; необходим для роста новых клеток, замедляет процесс старения.
Концентрация витамина А повышена в молозиве и в молоке первого месяца лактации и к концу лактации снижается. Масло выработанное из молока летом, содержит в 4 раза больше витамина А, чем масло зимнего периода. Основной источник: сливочное масло, сливки, сметана и сыр.
Витамин D Витамином D называют несколько соединений, близких по химической структуре и обладающих способностью регулировать фосфорно-кальциевый обмен. 
Молоко содержит мало витамина D. Летом его в 5-8 раз выше, чем зимой.
-Авитаминоз D. Рахит
Витамин Е
Витамин Е  жирорастворимый витамин, он растворяется и остается в жировых тканях тела, тем самым уменьшая потребность в потреблении больших количеств витамина
В воде. Витамин В1
Количество витаминов В1 в молоке в течении года постоянно и практически не зависит от состава кормов. БОЛЕЗНЬ: Бери-Бери(полиневрит у животных)
Витамин В2. Обладает свойствами желто-зеленого пигмента и обуславливает окраску молочной сыворотки.
-Авитаминоз В2; -Васкуляризация роговицы глаза
Витамин В9. Является фактором роста для многих микроорганизмов, поэтому недостаток может быть причиной замедленного развития молочнокислых бактерий и заквасок.
Витамин В12. Антинемический. Его содержание повышено в сырах и твороге.
Витамин РР(В5) Специфический дерматит. Поражение кожи.
Витамин С. Аскорбиновая кислота содержится в молоке. При выпуске витаминизированного молока и кисломолочных напитков следует использовать бутылки из темного стекла, полимерную или бумажную тару.

28. Гормоны белково-пептидной природы, стероидные гормоны.
В молоко из крови переходит эндогенные гормоны и экзогенные гормоны. Гормоны имеют различную хим. природу: ГОРМОНЫ ПЕПТИДНОЙ ПРИРОДЫ- пролактин, окситоцин, соматотроцин
Пролактин-(лактогенный гармон)-стимулирует развитие молочных желез, образование секреции молока.
Окситоцин-повышает синтез белка в молочной железе и стимулирует секрецию молока.
Введение гормона соматотроцина дойным коровам увеличивает удои молока на 4-39%.
СТЕРОИДНЫЕ ГОРМОНЫ: кортикостероиды и половые гормоны, андрогены, эстрогены и прогестерон.

29. Газы.
Молоко при получении, хранении, транспортировке, обработке, соприкасается с воздухом. В молоке на долю углекислого газа приходится 60 – 70%, кислорода 6 – 10%, азота 25-30%. Так же аммиак. После дойки содержание газов в молоке устанавливается на определенном постоянном уровне. В процессе хранения молока, в следствии развития микроорганизмов, количество аммиака увеличивается, а кислород понижается.

30. Посторонние вещества и пути их попадания в молоко
Загрязнения веществами, применяемыми в животноводстве. С це­лью профилактики заболеваний, повышения продуктивности сель­скохозяйственных животных, улучшения усвоения кормов в после­дние годы широко применяют различные лекарственные и хими­ческие препараты. Это антибиотики, сульфаниламиды, гормональ­ные препараты и др.
В большинстве случаев загрязнение молока наиболее токсичны­ми тяжелыми металлами (РЬ, Нц, Сс1) и мышьяком имеет эндогенное происхождение. Эти токсичные элементы поступают в окружающую среду с отходами промышленных предприятий, выхлопными газами автотранспорта, пестицидами, удобрениями и через корм попадают в организм животных. Однако биологические системы коровы ней­трализуют поступившие с кормом токсичные вещества, и в молоко выделяется лишь незначительная часть их.


31. Изменение молока при хранении и охлаждении
В процессе охлажд. и длительном хранении молока на фермах и заводах при t=3-5°C происходит изменение почти во всех основных частей молока и его свойств. Более значит-ому изменению подвергаются белки и жир, менее значит.-витамины, соль. Нарушение структуры белковых и липидныъ компоненотов сопровождается ухудшением оргпнолептических и технологических свойств молока. Вследствие перехода жира из жидкого состояния в твердое, несколько повышается вязксть и плотность молока. Изменение структуры казеиновых мицелл в процессе охлаждения и хранения др.нежелательных продуктов ,придающих молоку посторонние привкусы.
В связи с этим следует избегать длительного хранения сырого молока перед переработкой в белковые продукты и молочные консервы, если длительное хранение неизбежно, то пастеризовать молоко перед хранением.
Липиды. В процессе охлаждения и хранения молока меняется агрегатное состояние молочного жира. Затем наступает гидролиз свободного жира под дейчтвием липолитических ферментов-липолиз. Распад молочного жира сопровождается появлением пороков вкуса молока – прогорклого, салистого и др. прогорканию молока способствуют многочисл.факторы:нарушение техники машинного доения. На практики пригодность молока контролируют органолептическим путем.
Белки. Отрицательное действие низких t на белки молока в большей степени проявляется во время хранения замороженного продукта, чем при проведении самого процесса замораживания. Оптимальная t=-18°C или(-20 - -25°C) сохраняет свои св-ва
·3 мес.
32. Изменение молока при замораживании
Таким образом, изменение состава и свойств молока под влиянием отрицательных температур зависит от температуры и скорости замораживания, а также от условий и сроков хранения продукта в замороженном состоянии. Дестабилизирующее действие отрицательных температур на белки молока сводится к повреждению белковых молекул крупными кристаллами льда и снижению их заряда концентрированными растворами солей, которые также вызывают дегидратацию, денатурацию и затем агрегирование белков. Тлавную роль в дестабилизации белков играют соли кальция, которые могут образовывать мостики в процессе а1регирования казеиновых мицелл. Дестабилизированию белков также способствуют смещение рН молока к их изо электрической точке (рис. 5.4) и кристаллизация лактозы. Липиды. Молочный жир во время замораживания и хранения молока при отрицательных температурах менее подвержен изменениям по сравнению с белками. Определяющими факторами устойчивости жира являются скорость замораживания и температура хранения замороженного продукта. Соли, витамины и ферменты. При медленном замораживании молока происходит переход части растворимых солей кальция э нерастворимое состояние, более быстрое разрушение водорастворимых витаминов (особенно аскорбиновой кислоты) и повышение активности ферментов (липазы, ксантиноксидаэы и др.) по сравнению с быстрым замораживанием.
33. Изменение составных частей молока при механическом воздействии
При транспортировании, центробежной очистке, сепарировании, перекачивании, перемешивании, гомогенезации происходит изменение степени дисперстности и стабильности жировой фазы. В зависимости от условий работы аппаратов , от t, и кислотности молока при механич.обработки возможно дробление, агрегирование, скопление шариков и их слияние вследствие дестабилизации жировой эмульсии.
Липиды. Перемешивание молока мешалками не влияет на степень раздробленности жировой фазы. Гомогенезация молока и сливок улучшает их консистенцию и вкус, лучше переваривается в организме человека.
Белки. Соли. Ферменты. Гомогенезация оказывает влияние на белки и соли молока . оказывает влияние на ферменты. В плазме молока увел.кол-во Са. Наблюдается активация ферментов молока – ксантиноксидазы, липазы и т.д. активация липазы в гомогенезированном молоке может сопровождаться содержанием свободных жирных кислот и прогорканием молока.
34. Изменение составных частей молока при тепловой обработке.
Пастеризация, ультравысокотемпературная обработка (УВТ-обработка) и стерилизация. Растворы казеина способны выдерживать нагревание без признаков коагуляции в течении 20-60 мин. при t=120-140°C
Высокие t могут вызвать нежелательные физико-химические изменения белковой системы молока, углеводов, некоторых витаминов, приводящие к нарушению его коллоидной стабильности, снижению биологич-ой ценности, ухудш.вкуса и запаха. Поэтому при тепловой обработке сохраняют пищевую ценность. Казеин обладает высокой термостабильностью.
Лактоза. При пастеризации и стерилизации происходит изомеризация лактозы и ее взамодействие с аминогруппами белков (реввкция меланоидинобразования). В результате взаимодействия лактозы с аминогруппами белков появляются коричневые пигменты – меланоидины.
Витамины и ферменты. Тепловая обработка приводит к потере витаминов и инактивации ферментов.
35. Изменение молока при сгущении и сушке.
Изменения белкового, углеводного, липидного, солевого и витаминного состава, начавшиеся при предварительной тепловой обработке сырья, продолжается и во время сгущения, сушке, хранения молочных консервов. В процессе сгущения дестабилизирующее и агрегирующее действие сравнительно высоких t на белки молока при постоянно возрастающей концентрации белковой фазы прогрессирует. Низкие показатели вязкости сгущ.молока приводят в процессе храения к отстаиванию белково-жирового слоя, гидролизу жира и появлению прогорклого вкуса.
36. Брожение молочного сахара
В основе изготовления целого ряда молочных продуктов лежат процессы глубокого распада молочного сахара под действием микроорганизмов, называемые брожением. Процессы брожения сахала могут быть причиной порчи молочных продуктов (запах, вкус, вспучивание творога)
Виды брожения: Молочно-кислое брожение глюкозы является основным процессом при изготовлении заквасок, сыра и кисло-мол.продуктов.
Спиртовое - при выработки кефира, кумыса, курунги и др.-йогурт, биойогурт, мечниковская простокваша, ряженка, варенец.
Продукты смешаного брожения-кефир, ацидофилин, айран, кумыс
37. Роль продуктов брожения при формировании вкуса, аромата и консистенции молочных продуктов.
Многочисленные продукты брожения глюкозы играют большую роль в формировании вкуса, аромата и т.д. творога, сметаны. Вкус и запах всех перечисл.продуктов во многом зависит от степени накопления карбонильных соединений, карбоновых кислот и др.ароматических веществ.
38. Характеристика и механизм образования вкусовых и ароматических веществ
Состав ароматических веществ: альдегиды(ацеталдегид, пропионовый альдегид и др.); кетоны (ацетон, ацетоин, диацетил и др.); карбоновые нелетучие и летучие кислоты (молочная, уксусная, пропионовая, муравьиная, масляная и др.); спирты и их эфиры, диоксид углерода и др.
Ацетальдегид имеет острый, иногда резкий и вяжущий вкус и запах.
Молочная кис-та- приярный кисловатый вкус
Уксусная – острый, иногда дрожжевой и щиплющий вкус и запах
Пропионовая – сладковатый (пряный) вкус
Масляная кис-та – в небольших количествах – острый перечно-пекантный вкус и аромат, но при больших кол-вах – неприятный вкус и запах.
Этанол и СО2 – приятный освежающий вкус и запах.
39. Формирование структуры и консистенции молочных продуктов
Образование молочной к-ты при брожении имеет существ.-е значение для формирования структуры и консистенции молочных продуктов.
Образование диоксидауглерода играет важную роль при формировании рисунка твердых сыров.
Кислотная коагуляция белков и гелеобразование
Процессы:кислотная коагуляция казеина и гелеобразование, т.е. переход коллоидной системы молока из свободнодисперстного состояния (золя) в связаннодисперстное (гель). От правильности проведения зависит консистенция продуктов, сохранение первичной структуры в процессе хранения,после перемешивания сгустков при выработки кисло-молочн.напитков резервуарным способом.
Кислотная коагуляция казеина под действием образовавшейся при брожении лактозы молочной кис-ты происходит при выработки кисломолочных напитков, сметаны, творога
При изготовлении творога и сыров сычужным способом на казеин действуют молочная кисл-та и внесенный сычужный фермент.
Сметана характеризуется меньшей потерей вязкости при разрушении структуры по сравнению с кисломолочными напитками.
Характер рисунка определяется структурно-механическими св-ами сырной массы и интенсивностью накопления в ней газом. Рисунок в сырах может быть нарушен при развитии масляно-кислых бактерий (пустоты)
40. Гидролиз белков и изменение аминокислот при переработки молока
В молекуле при выработке, созревании, хранении проходит ферментативный распад белков (протеолиз) с образованием различных азотистых соединений.(в кумысе, кефире, твороге и т.д. активно). Особенно интенсивно в сырах , в основе созревания которых лежит ферментативное изменение белков.
Продуктами распада белков в молочных продуктах явл.пестициды разл.молекурярной массы и А/к. А/к могут подвергаться дальнейшим ферментативным изменениям с образованием органических кислот, альдегидов, аминов и др.соединений, многие из которых обладают сильно выраженными вкусовыми свойствами. Расщепление белков А/к под влиянием ферментов молочнокислых, пропионовых бактерий и дрожжей заквасок имеет положит-ое значение – молочнокислые продукты обогощаются растворимыми в воде азатистыми и безазотистыми соединениями, продукт приобретает необходимую консистенцию, характерные вкус и запах и легко переваривается в желудочно-кишечном тракте человека. Наоборот разложение белков и А/к гнилостными и др.посторонними микроорганизмами вызывает порчу молочн.продуктов, т.к. сопровождается образованием токсических веществ.
41.Протеолиз сырого молока.
Ферменативный распад молочного белка начинается в процессе хранения сырого молока . В пастеризованном молоке он может продолжаться под действием термоустойчивых нативных и бактериальных протеаз молока, а при производстве творога и сыра- под действием внесенных ферменативных препаратов( химозина и пепсина) Протеолиз сырого молока. Распад белков в сыром молоке осуществляет который нативный фермент плазмин, протеолитические ферменты микрофлоры молока и внесения закваски. В процессе хранения сырого молока профермент нативной протеазы плазминоген переходит в плазмин, который вызывает распад
·-казеина с образованием к-казеинов и фосфопептидов.
Степень и глубина расщепления белков сырого молока микроорганизмами зависит от многих факторов, главным из которых является состав и активность их протеолитических ферментов.
42 Сычужное свертывание молока
Сычужное свертывание молока. Свертывание казеина молока при внесении в него сычужного фермента, или сычужное свертывание молока, носит необратимый характер и включает два процесса протеолитическое расщепление казеинаткальцийфосфатного комплекса (ККФК) и формирование пространственной структуры сгустка (геля).
Известно, что под действием внесенного в молоко сычужного фермента (точнее его главного компонента химозина) происходит ферментативный гидролиз полипептидных цепей к-казеин а комплекса, Расщепление цепей к-казеина вдет по пептидной связи, образованной фенилаланином и метионином . В результате ограниченного специфического протеолиза молекулы к-казеина распадаются на гидрофобный пара-к-казеин и гидрофильные гликомакропептиды, содержащие в углеводной части группы сиаловой кислоты.
Скорость свертывания молока сычужным ферментом зависит от ряда факторов.
Доза сычужного фермента. При прочих равных условиях скорость свертывания в значительной степени пропорциональна количеству использованного фермента. Однако это правило применимо только в том случае, если объем молока превышает в 2-15 тыс. раз объем сычужного препарата активностью 1:10 000.
Температура молока. Оптимальная температура - в интервале от 39 до 43° С. При температуре ниже 20° С действие сычужного фермента протекает очень медленно. При повышении температуры до 60° С деятельность фермента полностью прекращается.
Но в момент свертывания молока сычужным препаратом имеет значение не только температура. Следует также учитывать условия охлаждения молока после дойки. Известно, что хранение сырого молока при низкой температуре (от 3 до 5° С) в течение нескольких часов удлиняет время свертывания вследствие уменьшения содержания в молоке кальция и растворимых фосфатов. Это уменьшение можно легко обнаружить путем ультрацентрифугирования. Однако, если сырое молоко, хранившееся на холоде, перед самым свертыванием выдерживалось несколько часов при температуре около 30° С, время свертывания вновь становится нормальным.
фермент не действует в щелочной среде. Скорость свертывания молока прямо пропорциональна рН, если этот показатель ниже 7. Однако, если используемое молоко слишком кислое, то полученный сгусток не приобретает чисто «сычужных» свойств, а становится скорее «смешанным», т. е. сгустком, обнаруживающим и сычужные, и кислотные свойства.
43 Протеолиз при выработке отдельных молочных продуктов.
Степень и глубина протеолиза в отдельных молочных продуктах обусловливается составом молока, протеолитической активностью микроорганизмов закваски и ферментов, температурой сквашивания, рП продукта и другими факторами.
Кисломолочные продукты. В обыкновенной простокваше распад белков весьма незначителен, так как при ее изготовлении используются только молочнокислые стрептококки, обладающие слабой протеолитической активностью, Так, количество таких продуктов протеолиза как свободные аминокислоты (САК) в ней составляет всего 5,0 мг%. В Мечниковской простокваше протеолиз идет более активно, что обусловлено введением в состав заквасок протеолитически активных молочнокислых палочек, Содержание САК в данной простокваше выше и составляет 1013 мг%, а в йогурте около 20мг%.
Кефир, кумыс, курунга по сравнению с другими кисломолочными напитками характеризуется большой степенью протеолиза, так как наряду со стрептококковыми формами в них развиваются молочнокислые палочки и дрожжи, обладающие наиболее сильно выраженной протеолитической активностью. В процессе созревания этих продуктов происходит активный распад белков до пептидов и свободных аминокислот.
При выработке творога также создаются благоприятные условия для развития молочнокислых стрептококков и действия протеолитических ферментов, что объясняется высокой буферносгью среды. В готовом продукте обнаружены растворимые белковые и небелковые азотистые вещества, в том числе САК (от ift,2 до 25 мг%), повышающие биологическую ценность творога
Еще более благоприятные условия для действия протеаз имеются в сырах, для которых протеолитический распад белков является главным фактором, определяющим созревание продукта.
Сыры. В процессе выработки и созревания сыров белки сырной массы распадаются с образованием многочисленных азотистых соединений под влиянием целого комплекса ферментов сычужного фермента, плазмина, ферментов молочнокислых бактерий (а также пропионовокислых бактерий и дрожжей).
При совместном действии на белки сычужного фермента и бактериальных ферментов эффективность каждого из них усиливается. Однако ведущая роль в ферментативном распаде белков сырной массы принадлежит молочнокислым бактериям. Поэтому для ускорения созревания сыров необходимо использовать закваски, составленные из культур с повышенной протеолитической активностью.
Таким образом, в процессе созревания сыра параказеиновый комплекс постепенно распадается на растворимые в воде пептиды различной молекулярной массы и свободные аминокислоты (САК). Таким образом, при протеолизе в сырах накапливаются пептиды и САК, существенно влияющие на вкус готового продукта.
44 Изменение молочного жира и фосфолипидов.
В процессе хранения молока, а также при выработке молочных продуктов молочный жир и другие липидные компоненты (главным образом фосфолипиды) подвергаются ферментативным и химическим изменениям с образованием различных химических соединений, оказывающих значительное влияние на органолептические свойства продуктов. В ряде случаев это нежелательные изменения, приводящие к ухудшению вкуса и запаха продуктов или возникновению пороков.
Изменения молочного жира и фосфолипидов в молочных продуктах начинаются при их выработке и наиболее интенсивно протекают в процессе хранения, особенно при неблагоприятных условиях. Они могут иметь как биохимическую природу {идти под действием ферментов), так и химическую (изменяться под действием кислорода воздуха и света). Превращения липидов сводятся в основном к двум химическим процессам гидролизу и окислению.
Гидролиз липидов
Гидролиз молочного жира. Процесс расщепления триацилглицеринов молочного жира на глицерин и жирные кислоты, вызываемый главным образом действием липаз.
Гидролиз триацилглицеринов ускоряется под действием высоких температур, влажности, а также света. Продуктами ферментативного расщепления жиров являются димоноацилглицерины и свободные жирные кислоты, преимуществен но масляная, капроновая, каприловая, каприновая и лауриновая.
Ферментативный гидролиз молочного жира (липолиз) в сыром молоке является нежелательным процессом, так как образующиеся масляная и другие низкомолекулярные жирные кислоты могут вызывать различные пороки вкуса молока и молочных продуктов. Липолиз в процессе длительного хранения сырого молока при низких температурах протекает под действием нативных липаз и липолитических ферментов, выделяемых главным образом психротрофными бактериями. Степень гидролиза жира зависит от многих факторов: содержания свободного жира, активности нативных липаз, интенсивности механической обработки молока, продолжительности хранения и т. д.
Активация процесса липолиза с одновременным повышением концентрации свободных жирных кислот (СЖК) приводит к ухудшению вкуса и запаха не только молока, но и большинства молочных продуктов, особенно масла. Образование СЖК. сопровождается увеличением кислотности жира, поэтому при выработке и хранении масла целесообразно создавать условия, позволяющих замедлить гидролиз жира,
Гидролиз фосфолипидов. Лецитин, кефалин и другие фосфолипиды являются наиболее неустойчивыми липидными компонентами молока и молочных продуктов. Они подвергаются изменению как при гидролизе, так и в результате окисления. Гидролиз фосфолипидов может происходить при выработке и хранении сыра, масла и кисломолочных продуктов. Под действием фосфолипаз молочнокислых и пропиоповокислых бактерий они гидролизуются с образованием лизофосфатидов, высокомолекулярных насыщенных и ненасыщенных жирных кислот, фосфатидных кислот, азотистых оснований и других соединений. Продукты гидролитического расщепления могут далее вовлекаться в различные вторичные реакции.
Так, насыщенные жирные кислоты могут подвергаться плесневыми грибами ферментативному окислению, которое происходит по типу р-окисления, причем в молочных продуктах оно идет не до конца, а останавливается на стадии образования высокомолекулярных метилкетонов.
Таким образом, для большинства молочных продуктов (масло, кисломолочные продукты, некоторые сыры, консервы и др.) гидролиз фосфолипидов нежелателен, так как обусловливает появление прогорклого и других посторонних привкусов. При выработке твердых сыров с низкой температурой второго нагревания следует использовать бактериальные закваски, содержащие молочнокислые бактерии с низкой фосфолипазной активностью. При производстве сыров с высокой температурой второго нагревания желательно использовать закваски, имеющие в составе пропионовокислые и молочнокислые бактерии с высокой фосфолипазной активностью. Для улучшения вкуса и аромата мягких сыров (рокфор и др.) также выгодно применять культуры микроорганизмов, обладающие высокой фосфолипазной активностью.
45 Окисление липидов и порча молочных продуктов.
Окисление молочного жира и фосфолииидов молока вызывается ферментами, но чаще происходит химическим путем под действием кислорода воздуха и света. Как правило, окисление липидов снижает биологическую ценность молока и молочных продуктов и часто вызывает их порчу.
Перекисное окисление жира. Под окислением жира следует понимать его глубокий распад с образованием перекисей (пероксидов), альдегидов, кетонов, оксикислот и других соединений, которые очень часто приводят к появлению в молочных продуктах нежелательных привкусов и запахов,
Перекисное окисление происходит в результате взаимодействия жира с молекулярным кислородом. Окислению подвергается в первую очередь свободный жир, не защищенный оболочкой, а из жирных кислот преимущественно окисляются ненасыщенные. Окисление свободных и связанных жирных кислот молекулярным кислородом проходит через цепные реакции с образованием промежуточных продуктов перекисного типа. Существенную роль в начальной стадии перекисного окисления играют свободные радикалы радикалы, один из атомов которых имеет свободную валентность.
Состав образующихся продуктов и скорость окисления жира молекулярным кислородом зависят от целого ряда факторов: химического состава жира, температуры хранения, влажности и т. д. На процесс окисления жира влияют некоторые химические вещества, которые либо ускоряют его (прооксиданты), либо замедляют (антиокси данты).
Скорость окисления жира увеличивается при повышении температуры, влажности, доступе в реакционную среду кислорода воздуха, света и т. д. Сильно ускоряют окисление жира металлы переменной валентности (Cu, Fe, Со, Мп и др.), которые относятся к основным прооксидантам. Их ускоряющее действие может заключаться, во-первых, в инициировании цепей окисления; во-вторых, возможный механизм ускорения окисления жиров может заключаться в катализировании процесса распада гидропероксидов.
Металлы проявляют прооксидантное действие только при малом содержании, в больших концентрациях они могут обрывать цепи окисления и замедлять окисление жира.
Задержку окислительной порчи продуктов вызывают так называемые антиоксиданты. Действие антиоксидантов заключается во взаимодействии со свободными радикалами, ведущими цепи окисления. В результате этого происходит обрыв цепей окисления и на какой-то период времени задерживается процесс самоокисления жира.
Известно большое количество соединений, обладающих сильными антиоксидантными свойствами. Одни из них содержатся в пищевых продуктах (естественные, или природные антиоксидан ты), другие получают искусственно и вносят в продукты (синтетические антиоксиданты). Среди естественных антиоксидантов наиболее активными являются токоферолы, содержащие подвижный атом водорода, который может взаимодействовать со свободными радикалами R’
Окисление фосфолипидов. Фосфолипиды относительно легко окисляются кислородом воздуха, особенно при наличии в молоке и молочных продуктах солей тяжелых металлов. В первую очередь окисляются фосфолипиды, находящиеся в плазме молока, затем фосфолипиды оболочек шариков жира. Активное окисление фосфолипидов обусловлено высоким содержанием в их молекулах полиненасыщенных жирных кислот линолевой, линоленоаой и арахидоновой. Данные жирные кислоты окисляются кислородом воздуха с образованием пероксидов и карбонильных соединений, вызывающих ухудшение органолептических свойств молочных продуктов.
Окислительная порча молочных продуктов. Возникновение пороков вкуса и запаха вследствие развития окислительных процессов характерно для молока (сырого и пастеризованного), сливочного масла, сухих молочных продуктов. В других продуктах (сгущенное молоко с сахаром, сгущенное стерилизованное молоко, некоторые виды сыров, сметана, творог и др.) интенсивность образования данных пороков невысокая и возрастает лишь в результате длительного хранения, особенно при воздействии кислорода и света.
Окисление липидов молока. В процессе длительного хранения молока при низких температурах, а также под воздействием светового излучения с длиной волны менее 500 нм в продукте возникают окисленные привкусы «картонный» и «солнечный», которые иногда сопровождаются металлическим, рыбным и салистым привкусами. Окисленные привкусы молока обусловливаются образованием альдегидов (этаналя, пропаналя, метионаля, пентакаля и др.).
Развитие окисленного привкуса в молоке ускоряют дестабилизация жировой фазы, ионы меди, железа, аскорбиновая кислота в малых концентрациях.
Дестабилизированный (свободный) жир содержит больше полиненасышенных жирных кислот по сравнению с обычным жиром, поэтому скорость его окисления в 1,5„.3 раза выше. Количество свободного жира в молоке зависит от времени года, степени механического воздействия при хранении и других факторов.
Как известно, металлы являются основными прооксидантами, ускоряющими окисление липидов. Прооксидантными свойствами также обладает аскорбиновая кислота в малых количествах.
Предотвращению появления окисленного привкуса в молоке способствуют снижение степени механического воздействия при хранении, устранение действия света, внесение в молоко аскорбиновой кислоты (в количестве 2550 мг на 1 кг), р-каротина, низина, пастеризация при высоких температурах и гомогенизация молока.
Окисление сливочного масла. Образование пероксидов, альдегидов, кетонов, оксикислот и других соединений при окислении липидов сливочного масла в процессе выработки и особенно при хранении приводит к снижению его качества, биологической ценности и возникновению пороков вкуса и запаха салистого, прогорклого, рыбного, металлического и олеистого. Границы перекисных чисел для молочного жира не установлены. Как показывает практика, перекис ные числа стойкого молочного жира (масла) находятся в пределах от 0,03 до 0,08% I, (или немного выше), 11ри окисленности жира по пробе на содержание малонового диальдегида с 2-тиобарбитуровой кислотой (2-ТБК) образны молочного жира считаются свежими при величине оптической плотности (при длине волны 535 нм), равной ОД 10. ..0,064 ед. на I г жира.
Скорость и направленность процесса окисления, а следовательно, и стойкость сливочного масла при хранении зависят от многих факторов. К ним относятся: химический состав, структура масла, объем и состав плазмы, ее дисперсность, содержание в масле воздуха, металлов, хлорида натрия, молочной кислоты, естественных и синтетических антиоксидантов, вид упаковочных материалов, температура хранения.
Химический состав молочного жира значительно влияет на стойкость масла при хранении, особенно содержание в нем полиненасыщенных жирных кислот (линолевой, линоленовой и арахидоновой). Их содержание зависит от времени года {повышается весной, понижается осенью и зимой). Чаще всего нестойко при длительном хранении масло, выработанное из весеннего молока.
Окислительная порча масла протекает, главным образом, на границе фаз жир-вода, жир-воздух. Следовательно, стойкость масла при всех прочих условиях зависит от степени диспергирования влаги (плазмы) и содержания в нем воздуха. С увеличением степени диспергирования влаги устойчивость масла к процессу окисления снижается. Масло, выработанное методом преобразования высокожирных сливок, характеризуется наиболее тонким распределением влаги. Поэтому в процессе хранения при низких отрицательных температурах (-18°С) оно менее устойчиво, чем масло, полученное сбиванием сливок, характеризующееся более крупными каплями плазмы. Однако оно обладает повышенной устойчивостью при более высоких минусовых (5*С) и плюсовых температурах, когда имеют место не только химические, но и ферментативные процессы.
Металлы, особенно медь, снижают устойчивость масла к окислительной порче. Установлено, что масло при содержании меди 0,4 мг/кг приобретает через 3 мес хранения (при температуре -18"С) рыбный привкус, а при количестве 1,5.,,2 мг/кг быстро снижает свое качество .
Окисление сухих молочных продуктов. Окисление липидов сухого цельного молока (СЦМ) и других сухих продуктов является одним из видов порчи, которое приводит к ухудшению их органолептических свойств и снижению биологической ценности. Окисленный, салистый и другие привкусы СЦМ могут быть вызваны большим содержанием в продукте воздуха (более 0,1%), свободного жира (выше 9%), солей меди и железа (более 10 мг/кг сухого вещества молока).
Количество воздуха в СЦМ обусловлено размерами частиц, содержание свободного жира количеством дестабилизированного жира в сырье. Оба показателя зависят от режимов сгущения, распыления и сушки молока, скорости охлаждения продукта после выхода из сушильной башни, вида упаковки, температуры хранения и влажности воздуха и т. д.
Устойчивость сухих продуктов к окислению можно повысить путем внесения антиоксидантов (с добавлением их синергистов или без них) кверцетина, эфиров галловой кислоты, бутилгидрокситолуола, бутилгидроксианизола и других, а также осуществления гомогенизации сгущенного молока перед сушкой, хранения продуктов в атмосфере азота
46. Мясо, его классификация и пищевая ценность
Мясо- считаются все части туши идущим в кулинарную обработку. Оно состоит из мышц ( основная часть), жира, костей, хрящевой и соединительной тканей, нервных волокон, кровяносных сосудов и лимфотических узлов.
Мясо классифицируют по виду убойных животных, полу, возрасту, упитанности и термическому состоянию.
По виду убойных животных различают мясо крупного и мелкого рогатого скота, свиней, оленей, [ Cкачайте файл, чтобы посмотреть ссылку ], лошадей, верблюдов, буйволов, диких животных (лося, медведя, косули) и др.
Мясо крупного рогатого скота подразделяют на мясо коров, мясо волов (кастрированные самцы), мясо быков (взрослые некастрированные самцы).
Мясо крупного рогатого скота подразделяют по возраст: [ Cкачайте файл, чтобы посмотреть ссылку ] от взрослого скота (старше трех лет), молодняка (от 3 мес. до 3 лет), телятина (от 14 дней до 3 мес.).
Мясо взрослых коров ярко-красного цвета, цвет жира от [ Cкачайте файл, чтобы посмотреть ссылку ] до желтоватого, мышечная ткань плотная с прослойками жира (мраморность).
Говядина молодняка имеет цвет розовато-красный, мышц тонкозернистые, мраморность слабо выражена.
Телятина имеет цвет от розовато-молочного до розового; консистенция нежная, подкожный жир почти отсутствует. Телятина легко усваивается организмом человека, высоко ценится в детском и диетическом питании.
К мясу мелкого рогатого скота относят баранину и козлятину. [ Cкачайте файл, чтобы посмотреть ссылку ] (мясо овец) мясо светло-красного цвета, консистенция нежная, подкожный жир белый, плотный, крошливый, мраморность отсутствует.
Мясо старых животных грубое, со специфическим запахом, [ Cкачайте файл, чтобы посмотреть ссылку ], белый.
Лучшим является мясо молодых животных в возрасте до одного года.
Козлятина отличается от баранины более интенсивной окраской мяса, по вкусовым достоинствам уступает баранине.
Свинина. Мясо свиней подразделяют на свинину, мясо подсвинков, мясо поросят-молочников.
Свинину получают от животных с [ Cкачайте файл, чтобы посмотреть ссылку ] 38 кг и более. Цвет мяса от светло-розового до красного. Мышечная ткань с мраморностью, жир подкожный розовый, внутренний белого цвета.
Мясо подсвинков это мясо животных с убойной массой от 12 до 38 кг. Мясо нежное, окраска светлая.
Мясо поросят-молочников мясо животных убойной массой от 3 до 6 кг. Мышечная ткань очень нежная, цвет бледно-розовый, почти белый.
По термическому состоянию мясо подразделяют на парное, остывшее, охлажденное, [ Cкачайте файл, чтобы посмотреть ссылку ], оттаявшее, повторно замороженное.
Парное мясо получают сразу после убоя, температура в толще мышц не ниже 34°С. Парное мясо высоко ценится в производстве вареных [ Cкачайте файл, чтобы посмотреть ссылку ].
Остывшее мясо имеет температуру в толще мышц не выше 12°С. Такое мясо нестойко в хранении.
Охлажденное мясо. Температура такого мяса от 0°С до 4°С, пищевая ценность и кулинарные достоинства [ Cкачайте файл, чтобы посмотреть ссылку ] выше, чем у всех других видов.
Мороженое мясо подвергают замораживанию до температуры не выше -8°С. Оно используется для длительного хранения; по сравнению с охлажденным мясом мороженое имеет более низкие пищевые и вкусовые достоинства.
Оттаявшее мясо. При размораживании мяса без регулирования температуры и влажности (в естественных условиях) оно теряет много мясного сока, при этом снижается его пищевая ценность.
Повторно замороженное мясо, так же, как и оттаявшее, к реализации не допускается. Отличается от мороженого мяса более темным цветом поверхности. При согревании пальцем окраска такого мяса не изменяется, тогда, как на мороженом мясе остается пятно темного цвета.
Категории упитанности и [ Cкачайте файл, чтобы посмотреть ссылку ] крупного рогатого скота
Категория упитанности определяется развитием мышечной ткани, отложением подкожного и мышечного жира и степени выступания костей.
Говядина, говядина молодняка и телятина подразделяются по упитанности на I и II категории.
Говядина I категории имеет развитую мышечную ткань, подкожный жир покрывает тушу от восьмого ребра к седалищным буграм, на остальной поверхности отложение жира может быть на отдельных участках.
Говядина II категории имеет мышцы менее развитые, бедра имеют впадины, подкожный жир покрывает заднюю часть туши небольшими участками.
Говядину, имеющую показатели упитанности ниже II категории, относят к тощей и в продажу не допускают.
Пищевая ценность мяса зависит от количественного соотношения влаги, белка, жира, содержания незаменимых аминокислот, полиненасыщенных жирных кислот, витаминов группы В, микро- и макроэлементов, а также органолептнческих показателей мяса.
При оценке биологической ценности белков наряду с учетом степени сбалансированности незаменимых аминокислот принимается во внимание уровень гидролиза белков пищеварительными ферментами. Рассматривая мясо прежде всего как источник полноценных белков, заметим, что определяющее значение для его пищевой ценности имеет содержание мышечной ткани.
О пищевой ценности мяса судят по так называемому «качественному белковому показателю», который представляет собой отношение триптофана (как индекса полноценных белков мышечной ткани) к оксипролину (показателю неполноценных соединительнотканных белков). Качество мяса характеризуют также по соотношению вода белок, жир белок, вода жир. Между содержанием влаги и жира существует обратная корреляционная зависимость.
В комплекс показателей, определяющих пищевую ценность мяса, входят органолептические показатели: цвет, вкус, запах, консистенция, сочность и др. Цвет мяса зависит от концентрации миоглобина в мышечной ткани и состояния белковой части макромолекулы глобина. На окраску термообработанно- го мяса могут влиять продукты, возникающие в результате реакций меланоидинообразования. Жир, входящий в состав мяса, при наличии каротиноидных пигментов может приобретать желтый оттенок.
Одним из важнейших свойств мяса является его консистенция нежность и сочность, которая зависит от количества соединительной ткани, содержания внутримышечного жира, размера мышечных пучков и диаметра мышечных волокон, состояния мышечных белков степени их гидратации, ассоциации миозина и актина, уровня деструкции. На нежность мяса влияет не только общее содержание соединительной ткани, нои соотношение в ней коллагена и эластина, степень полимеризации основного вещества мукополисахаридов.
Запах и вкус мяса зависят от количества и состава экстрактивных веществ, наличия летучих компонентов и тех преобразований в их составе, которые возникают в ходе тепловой обработки. На формирование вкусоароматических характеристик мяса влияют глютатион, карнозин, ансерин, глютамино- вая кислота, треонин, серосодержащие аминокислоты, продукты распада нуклеотидов, креатин, креатинин, углеводы, жиры и широкий спектр летучих компонентов (серосодержащие, азотсодержащие, карбонильные соединения, жирные кислоты, кетокислоты, продукты реакций меланоидинообразования).
Различные виды мяса отличаются по составу липидов и содержанию жирных кислот, а также по количеству витаминов .
Таблица 1
Мясо
Содержание, г иа 100 г съедобной части
Энергетиче


влаги | белка | жира
ЗОЛЫ
ская ценность, кДж






Говядина 67,7 18,9 12,4 1,0 782
Баранина 67,6 16,3 15,3 0,8 849
Свинина 51,6 14,6 33,0 0,8 1485
Куры 61,9 18,2 18,4 0,8 1008
Гуси 45,0 15,2 39,0 0,8 1724
Утки 45,6 15,8 38,0 0,6 1695
Видовые различия мяса проявляются в окраске за счет разного содержания миоглобина в мышечной ткани и каротина в жировых отложениях, а также в запахе, вкусе и консистенции вследствие особенностей количественного и качественного состава компонентов, формирующих вкусоароматические характеристики продукта.

47 Жиры мяса, их классификация и значение.
Животные жиры:
Пищевые (бараний, говяжий, свиной)
Технический- продукт вытапливания или экстрагирования или прессования жиросодержащего сырья
Обычно технические жиры используюся для производства мыла, смазочных веществ
48 Состояние воды в мясе и ее значение
Вода:
Связанная ( 4% общей массы)
Свободная
49 Биологическая ценность белков мяса (химические и биологические методы)
Для определения биологической ценности белков используют химический и биологический методы
Химические методы основаны на определении количества всех аминокислот, содержащихся в исследуемом продукте. Полученные данные сопоставляют с гипотетическим «идеальным» белком, полностью сбалансированным по аминокислотному составу. ФАО/ВОЗ (Всемирная организация здравоохранения) предложил стандартную аминокислотную шкалу, с которой сопоставляют состав исследуемого белка. Затем вычисляют процентное содержание каждой из аминокислот по отношению к ее содержанию в белке, принятом за стандарт («идеальный белок»). Эта величина названа аминокислотным скором (скор-счет). Лимитирующей биологическую ценность белка аминокислотой считается та, скор (%) которой имеет наименьшее значение. Обычно рассчитывают скор для трех наиболее дефицитных аминокислот: лизина, триптофана и суммы серосодержащих аминокислот. В куриных яйцах и женском молоке скор для всех эссенциальных аминокислот близок к 100 %. Аминокислотный скор- определяют общее содержание незаменимых аминокислот в исследуемом белке и сравнивают это содержание с эталоном, которым является белок куриного яйца
Скор АКх= мг АКх в 1 г исследуемого белка/ мг АК в 1г идеального белка
Важным показателем биологической ценности белков является их атакуемость пищеварительными ферментами способность подвергаться гидролизу в желудочно-кишечном тракте. Перевариваемость белков животного происхождения выше, чем растительных. Различна и усвояемость продуктов гидролиза протеинов организмом. В среднем белки пищи усваиваются на 92 %; усвояемость белков животного происхождения составляет 97 % (свиной-96-98 %, говяжий- 80-84 %, бараний- 80-90%), растительных лишь 8385 %. Это обусловлено значительным содержанием балластных веществ в продуктах растительного происхождения.
50 Азотистые экстрактивные вещества мяса:
Карнозин 2 аминокислоты бетааланином и гистидин
Ансирин (метилкарнозин)
Карнитин или производная гамма амино бетта оксимоллинин
Основная функция придание вкуса и аромата мясу


51 вопрос. Ферменты.
оксиредуктазы кислотные катализируют ОВР (католиза).
Трансферазы – эти ферменты переносят радикалы химических групп (например: амино группы)
Гидролазы – эти ферменты участвуют в расщеплении веществ при участии воды (пептидазы)
Лиазы- ускоряют реакции при соединении группы по двойным связям или реакции отщепления радикалов при возникновении двойных связей.
Изомеразы – вызывают изомерное превращение.
Синтетазы – ферменты катализирующие реакции синтеза за счет энергии расщепления АТФ.


52 вопрос. Основные свойства мяса.
Аромат и вкус мяса
Нежность и сочность
Цвет, обусловлен белком многоглабином.
рН мяса (реакция среды)
рН>6,5 DFD – подвержена стрессу, определяется по зарезу.
53 вопрос. Характеристика и строение мышц. Около 60% мякоти в туши составляют мышцы. Они состоят из:
мышечного брюшка
сухожилия
Толщина мышечных волокон зависит от вида животного, возраста, пола, кормления, функциональной нагрузки и анатомического расположения мышц. Самые толстые мышечные волокна у:
свиней
КРС
Лошадей
Овец
54 вопрос. Разновидности мышечной ткани.
Мускулатура туши животного можно разделить на 2 гр:
Поперечно – полосатая – скелетная мускулатура совершающая все движения.
Гладкая (мышцы желудка, пищевода, кишечника) совершающая ритмические не произвольные движения.
Гладкая мышечная ткань.
Располагается во всех внутренних органах.
Имеет клеточную структур.
Состоит из протофебрин образованных из лизинхемы.
Характер сокращения непроизвольный тонический.
Скелетная ткань.
Представлена скелетными мышцами
Микроструктура – симепластическая.
Имеет миофибриллы, образованные из миотинов
Характер сокращения произвольный-тонический (редко танический)
Сердечная мышечная ткань.
Расположена в миокарде
Имеет клеточную микрофлору
Состоит из миофибрилл неправильной формы, образованных из спланхноплевры
Характер сокращения непроизвольный, тонический, ретмичный.


Вопрос 55.
Волокна скелетных мышц отличаются цветом и делятся на:
Белые или быстрые (быстро утомляющиеся)
Красные или медленные
Красные волокна характеризуются:
Красным цветом
Малым диаметром
Большой концентрацией миоглабина жира
Многочисленными митохондриями
Малой концентрацией гликогена
Длинными и медленными сокращениями
Белые волокна характеризуются
Белым цветом
Большим диаметром
Малой концентрацией миоглабина жира
Малым количеством митохондрий
Большой концентрацией гликогена
Кратковременными и быстрыми сокращениями

Вопрос 56. Белки саркоплазмины
Миоген
Фракция миогена составляет 20% всех белков мышечного волокна
Миоген растворяется при экстрагировании водой гомогената мышечной ткани и содержится в мышечном волокне.
Используется метод высаливания с помощью разных концентраций сернокислого аммония удалось выделить три фракции миогена ( A, B, G).
По физико-химическим свойства миоген близок к альбуминам
Молекулы миогена имеют глобулярную форму
Изоэлектрическая точка фракции находится в интервале рН 6,0 – 6,5.
Температура свертывания в растворе 55-600 С.
При комнатной температуре часть белков миогена растворяется в виде белых нитей и пленок- миогена.
Миоген ферментативный белок относящийся к дегидроноизам, изомеразам и др.
Глобулин Х.
Состоит из 20% от общего количества белковых веществ мышечного волокна.
Растворим в соленых растворах низкой концентрации
Температура денатурации при рН 6,5 ок 500 С, при рН 7,0- ок 800 С.
Изониктрическая точка лежит в интервале рН 5,0 – 5,2.
Миоглабин
Состоит из 0,6-1,0 % общего количества белков
Состоит из гемма ( это комплекс порферина с железом имеющий кислый характер) глобина (основной характер)
Хорошо растворим в воде
Денатурация происходит при 600 С
Изоэлектрическая точка составляет рН 7,0.
Миоальбумин
Составляет 1-2% белков мышечного волокна
Растворим в воде и нерастворим в кислой среде
Изометрическая точка находится в интервал рН 3,0 -3,5
Температура денатурации составляет 45-450 С
Миоглабулин может быть .. из мышечной плазмы путем осаждения ацетонов на холоде.
Нуклеопротеиды
Небольшое количество которое сосредотачивается в рибосомах и саркоплазматическом ретикулуме.
Предоставлены в основном рибонуклеиновыми кислотами (РНК).
Удалении нуклеопротеидов мешает белкам саркоплазмы возможности образования геля.


Вопрос 57 Белки миофибрин Мионин
Фибриллярный белок с асимметрией молекулы 10/1 составляет ок 40 % белков мышечной ткани
Растворим в воде, где образует вязкий раствор с массовой долей белка 4%
Раствор солей щелочных металинов осаждают миозин, а в соленых растворах он растворяется.
Температура денатурации составляет 45-500 С.
Ионическая точка рН 5,4
Фибриллярная форма молекул обуславливает значительную гидротацию миогена- способность удерживать большое количество воды.
Миогин связывает Са (ок 400), Mg, К.
В его составе содержится большое количество глутоминовой кислоты. Он обладает ферментативной активностью расширять молекулу АТФ- АДФ+ Н3РО4
Актин
Составляет 12-15% всех мышечных белков
Существует в двух формулах: 1) глобулярной (
·-формула) 2) фибриллярной (ф-формула)
При повышенной ионной силы раствор 10 физиологического уровня r-актин полимеризуется и ф-актин (в присутствии Mg)
Активирует гидролиз АТФ, катализирует миогеном
Актомиоцин
Сложный комплекс к (процеоторый формируется при добавлении раствора актина к миозину
Содержание актимиоцина указывает на глубину автоматических процессов (процесс разложения)
Тропомиозин
Массовая доля 10- 12% всех белков миофибрилл
Он растворим в воде, но из мышечной ткани водой не извлекается.
Регулирует взаимодействие актина и миозина в процессе мышечного сокращения.
Изометрическая точка при рН 5,1.
Тропонин
Является регулятивным белком актиновой нити
Включает три субъединицы (TnT, TnI, TnC)
TnT обеспечивает связывание этих белков с трополмоненом
TnI блакирует взаимодействие актина с миозином
TnC это кальций связывающий (связывает 4 иона Са на молекулу белка)

58 вопрос Белки саркалемы
Колиоин
Состоит из субъединиц, называемых тропокамоином , которые выдерживают нагрузку превышают их массу
Не способен растягиватся
Из помионовых волокон получает желатин
Каждая молекула состоит из 3-х полелепидных цепей, скрученных в виде трех-жильного каната.
В состав пелиоина входят глициналанин и 4-гидроксипролин и5-гидропсипролин.
Калион способен набухать в водных растворах при этом его масса увеличивается в 1,5-2 раза.
При смещении рН в кислую Или щелочную сторон набухаемость полиогена резко увеличивается (это имеет значение для мясного желатинового и кожевенного производства).
Эластин
Представлен сложным белками гликопротеинами
Его фибриллы состоят из субъединиц тропоэластина, который проявляют большую упругость
Содержит большое количество лизина (не заменимый- амин кислота) и мало-пролина.
Молекула неполярная, в водной среде имеет форму глобул.
Ретикулин
Является гликопротеином
Неполярен
Очень устойчив
Глухо усваивается организмом


59 вопрос. Убой животных  умерщвление животных с последующей обработкой туш.
Виды убоя:
Русский (обычный)
Каширный
Халяльный
Обычный вид убоя.
Перед тем как животно зарезать, его оглушают, после этого Закалывание производят очень острым ножом, имеющим форму стилета. Рабочий вводит нож в шею животного непосредственно под ухом, перерезая яремную вену и другие кровеносные сосуды шеи. Такое закалывание обеспечивает наиболее свободное истечение крови и наносит туше минимальные повреждения. Если разрез будет сделан неправильно, обескровливание будет неполным, что вызовет опасность возникновения процессов порчи в туше и образования сгустков крови. Поэтому от бойца требуется хорошая подготовка и большой опыт Каширный и халяльный
В некоторых общинах убой животных может находиться под контролем религиозных законов, таких как Халяль у мусульман и Кашрут у иудеев. Они оба требуют, чтобы животное на момент смерти было в сознании, а также не было в стрессе до момента убоя. Эти требования могут противоречить национальным регламентам, когда скотобойни, придерживающиеся правил кошерного убоя, находятся в иных странах. В Швеции, Дании, Норвегии, Голландии и Швейцарии кошерный и халяльный убой без предварительного оглушения запрещён, в связи с жестокостью этого метода, при котором в момент перерезания горла и значительного времени после него, животное остаётся в сознании и бьётся в агонии.


60 вопрос. окоченение
Окоченение – после убоя, посмнртное затвердевание или уплотнение мышц и связанные с этим неподвижность суставов. Развивается через 3-5 часов после убоя животного и сохраняется в течении 1-2 суток. Животное дистрофики, окоченению не подвергаются. В процессе окоченения жесткость мяса увеличивается на 25%.
Основные процессы.
Распад гликогена- который идет по пути фосфорализа и амтнолиза. Накопление молочной кислоты, что ведет к снижению рН, это снижение рН способствует - мясо становится более устойчивым к действию микроорганизмов.
Уменьшается растворимость белков мышц
Коллаин набухает
Активность котежинов (ферменты лизосом) повышается, что ведет к гидролизу белков на более поздних стадиях автолиза
Выделение углекислого газа
Меняется валентность железа в миоглабине
Формируются предшественники аромата и вкуса
Активируются процесс окисления липидов.
Предлагается использовать показатель рН для классификации тиши по их нежности. Различают мясо с высоким конечным рН (DFD) и экссудотивное мясо (PSE) с низким содержание водородных ионов (характерно для свиней).
Сортировка сырья в зависимости от категории делятся на рН:
I кл. 5,0 – 5,5 (PSE)
II кл 5,6-6,2 (WOP)
III кл 6,3 выше (DFD)
Распад АТФ и распад креатинфосфата (КР)
AДФ + КРФ--- АТФ + КР
Ведет к накоплению фосфорной кислоты
Образование актомицинового комплекса – процесс зависит от наличия системы энергии и ионов кальция. Этот процесс связан с предыдущей фазой.
При расщеплении АТФ и КРФ – актин переходит в фибриллярную форму и плотно связывается с мионином.
Изменение гидротации мышц. Способствует снижению гидрофильных центров в молекулах белков в результате взаимной бионировании их активных групп (гидроксильных ОН, SH).
61. классификация мяса в зависимости от значений рН после убоя животных.
Мясо с признаками PSE (бледное, мягкое, водянистое) характеризуется светлой окраской, низкой водосвязывающей способностью, выделением мясного сока, кислым привкусом и быстрым окислением жира. Вследствие интенсивного распада гликогена и накопления молочной кислоты рН такого мяса в течение 60 минут после убоя понижается до значения 5,5-6,2. Использование мяса  с указанными свойствами приводит к потере влаги при переработке, нестабильности цвета и ухудшению вкуса готовых изделий.
Мясо с признаками DFD (темное, липкое, сухое) имеет темную окраску, высокую водосвязывающую способность, повышенную липкость, быстро подвергается микробиологической порче. Вследствие прижизненного распада основной массы гликогена и в связи с этим низкого содержания молочной кислоты в мышечной ткани такое мясо имеет высокое значение рН. Через 24 часа после убоя значение рН мяса с признаками DFD превышает 6,2. Такое значение рН характерно для мяса больных и переутомленных животных.

62. Созревание мяса и его значение
Созревание – автоматический процесс,протевающий после прекращения жизни животного после разрешения посмертного окоченения в результате которого мясо преобретает нежность,сочность,специфически приятный вкус и запах. При температуре 2-3
·С созревание завершается через 12-15 суток,при 12
·С- на 5-е сутки,при 18
·С- на 2-е сутки,при 29
·С-через несколько часов. Наилучшие результаты созревания достигаются при 0-4
·С в камерах охлаждения при созревании до 10 суток. Молочная кислота и другие кислоты изменяют проницаемость мышечных оболочек и степень дисперсности белков. Кислоты взаимодействуют с протеинами Са и отщепляют Са от белков. Переход Са в экстракт ведет к уменьшению дисперсности белков в результате теряется часть гидросвязанной воды,поэтому из созревшего мяса центрифигированием можно отделить мясной сок.Состав мясного сока: вода-89,9%,белки-6,4%,экстрактивные вещества-3%,минеральные вещества-1,2%. В процессе созревания присходит увеличение неорганического фосфора,а иакже содержание молочной и ортофосфорной кислот,что ведет к разрыхлению соединительно-тканных прослоек. Часть белков водорастворимых переходит в коагулированное состояние. Увеличивается содержание аминного и аммиачного азота в вытяжке мяса,все это ведет к разрушению лизосом и выходу токсинов. Катепсины-кислые протеиназы,появляя максимальную активность при рН2-5,находятся в органах,тканях и локализованыив лизосомах. Они вызывают деструкцию высокомолекулярных белков. В настоящее время в мышечной тканиразличают ряд ферментов: - эндопептидазного действия(катепсины В1,,Н,L,G),-экзопептидазы(А1,В2,С).Катепсин В1- тиоловый и сходен с действием папаина.Лизосомальные протеиназы-катепсины и Са зависимые протеиназы учавствуют в автоматической деструкции тканей двояким образом:1)непосредственно воздействуя на основные компоненты клеточных элементов.2)путем активации других протеолитических ферментов.Созревание мяса молодых животных происходит быстрее,чем старых,что связано с процессами метаболизма и высокой концентрацией ферментов.
63.Глубокий автолиз мяса.Автолиз- процесс распада, протекающий в мясе под воздействием ферментов самого мяса. Подразделяется на:1)Загар мяса- можно повернуть назад.2)гниение мяса Загар - изменение, возникающее в мясе в процессе автолиза и приводящее к уменьшению или потери пригодности для пищевых целей. Цвет мяса серо-красный, консистенция рыхлая, реакция- кислая. Возникает при прекращении доступа кислорода к мясу, повышении температуре хранения и высокой влажности среды.Гниение- полное разложение под влиянием ферментов микрофлоры. белки при этом разлагаются с образованием трупных ядов(путресцин, кадаверин, индол, снатол и т.д.). жиры- с образованием масляной и капроновой кислот, что ухудшают качество мяса, создавая неприятный запах и делая его непригодным для питания.
64.Кровь с/х животных и её использование
Кровь- ценное сырье для производства широкого ассортимента продукции пищевого, лечебного, кормового и технического назначения. Кровь убойных животных: пищевая продукция: колбасные изделия,белковые заменители,мясные консервы, осветленная кровь,светлый пищевой альбумин. Лечебная: гематоген, фибриновые пленки, лекарственные препараты, кровозаменители, лечебные продукты питания. Техническая : черный альбумин, светлый альбумин, пенообразователь ПО-6. Кормовая: пищевая мука. Количество крови составляет: КРС 7-8% от живой массы,свиньи 4,5%,птицы7,6-10%.
65.состав и свойства крови
Кровь состоит из клеток- форменных элементов и жидкого межклеточного вещества- плазмы. Форменные элементы крови:Эритроциты (красные кровяные клетки),лейкоциты(белые),тромбоциты(кровяные пластинки). Соотношение плазмы и форменных элементов крови: у КРС- 63 и 37 %, МРС- 72 и 28%, у свиней- 56 и 44%. Специфика состава и свойств плазмы крови:наличие фибриногена,аминокислотный состав,эмульгирующая,пенообразующая способность.пути технологического использования плазмы крови: взамен части мясного сырья,для регулирования ФТС низкокачественного сырья, как матрица для получения много-компонентных белков содержащих с заданным химическим составом и ФТС,для ингибирующего окисления жиров,как компонент мясных ароматизаторов,колорантов,коптильных препаратов. Сыворотка- плазма крови,лишенная белка фибриногена. Состав сыворотки: вода-79-82%,белки-16,5-19%,орг. Небелковые вещества 0,8-1,2%,минеральные вещества 0,8-0,9%. Белки крови: альбумин,глобулин,гемоглобин. Свертывание крови происходит: у КРС через 6,5-10 мин., МРС- 4-8 мин, свиньи 3,5-5 мин, лошади 11,5-15 мин, птицы менее 1 мин.
66. стабилизация и дефибринирование крови
Перемешивание и сбивание крови с помощью мешалки(дефибринирование крови). Дефебринирование крови заключается в выделении фибрина из крови. Осуществляют на машинах дефибрилляторах (для пищевых целей) или дробильных машинах (для технических целей). Удалить фибрин можно вручную, не позднее, чем через 1 минуту мешалкой или перемешиванием. При фибринировании вручную, эритроциты не разрушаются, что важно при производстве светлых пищевых продуктов. В предприятии применяют специальные дефибрилляторы с механической мешалкой, белок заполняет 2/3 высоты и перемешивают 3-4 минуты. При дефибринировании технической крови, её измельчают на вышеуказанных машинах, затем отстаивают и фибрин выливают на поверхность, затем его удаляют с поверхности, и кровь фильтруют. Использование антикоагулянтов: фибризол(Nacl, натриевые соли,лимонной кислоты) – стабилизированная кровь. Осуществляют с целью предотвращения свёртываемости крови, путём добавления специальных веществ, называемые стабилизаторами. Кровь используют в производстве в цельном виде, стабилизируют поваренной солью 0 или 1 № помола, не ниже 1 сорта, в количестве 2,5-3% к тонне сырья. Кровь, предназначенную для сепарирования, стабилизировать поваренной солью нельзя, так как она вызывает гемолиз, поэтому применяют другие вещества. Кровь, предназначенную для получения светлой кровяной сыворотки, стабилизируют 8,5% раствором три полифосфата натрия. Кровь КРС 20-25 мл. на 1 литр крови, кровь свиней 30 мл. на 1 литр крови.  Не следует смешивать стабилизированную кровь с дефибринированной, а так же плазму с сывороткой, так как это может вызвать образование сгустков
67. сепарирование крови. Осуществляют с целью получения плазмы или сыворотки. При этом из дефибринированной крови получают сыворотку и форменные элементы. Сыворотка отличается от плазмы отсутствием белка фибриногена. Для сепарирования используют сепараторы марки СК-1, по конструкции схожей с сепаратором по очистки жира. При сепарировании нужно строго регулировать число оборотов барабана, для предупреждения гемолиза. Процесс осуществляется аналогично очистке жира. Лёгкая фракция плазма и сыворотка, тяжёлая фракция форменные элементы. Сыворотку и плазму из цеха убоя передают на дальнейшую переработку, по трубопроводу из не коррозийных металлов. Если плазма и сыворотка не используются своевременно, от их замораживают на льдогенераторах в виде чешуйчатого льда, затем упаковывают и хранят в холодильнике в соответствующей таре.  Сыворотку и плазму добавляют в мясной фарш, с целью повышения содержания белков, вместо воды, при этом выход колбасных изделий должен увеличиваться на 20%.
68. коагуляционное осаждение белков крови
Тепловая коагуляция(90-95
·С).недостатком метода является изменение нативных свойств белков из-за денатурации. Химическая (при рН 3,5-4,5). В качестве коагулянтов используют полифосфат Na,FeCl3,лигнин и его производные.
69. Обесцвечивание крови. химические методы; обесцвечивание в присутствии ацетона;пероксидно-каталазный способ;эмульгирование крови в белково-жировой среде с помощью звуковых гидродинамических преобразований.
70. классификация мяса при «холодильной обработке». Холодильная обработка – обработка сырья и пищевых продуктов охлаждением, переохлаждением, замораживанием, подмораживанием, отеплением, размораживанием или их комбинацией.В зависимости от видов холодильной обработки продукты подразделяют на следующие виды:парное мясо, полученное непосредственно после убоя животного (туши, имеющие температуру не менее 25oС); парное молоко;остывшие, то есть снижение температуры произошло за счёт естественного теплообмена с окружающей средой (температура примерно равняется 17oС) /Мясо при температуре 12oС будет иметь корочку подсыхания./;охлаждённые, у которых термическая температура в центре продукта 0–4oС;переохлаждённые с температурой ниже криоскопической на 1,5-2oС без выделения льда;подмороженные с температурой ниже криоскопической на 1,5-2oС с частичным выделением льда;замороженные – продукты с температурой ниже -8oС;размороженные – продукты, подвергшиеся нагреву до температуры выше криоскопической с одновре-менной декристализацией содержащегося в пищевых продуктах льда;отеплённые – продукты, подвергшиеся нагреву выше температуры окружающей среды.
№71-72 изменение свойств мяса при охлаждении,различия между подмораживанием и замораживанием
Парное мясо- в теч. 1,5 ч после убоя скота, t в толще мышц тазобедренной части ( на глубине не менее 6 см)
Остывшее мясо- появляется корочка подсыпания не выше 12С
Охлажденное мясо- до 0-4С оно хар-ся упругостью мышц и покрыта корочкой подсых. 12-16суток на прилавке при t до -1С
Подмороженное мясо- в 3-5С на глубине 6 см 0-2С в процессе хранения t 2-3С по всей тущи
Замороженное мясо. Имеет t в толще мышц не выше -8С
Размороженное мясо. T в толще мышц повышается до 8С и более, в зависимости от условий разморож и предполагаемого использования

№73 виды посола мяса и их различие
Посол- один из старейших способов консервирования, в процессе кот мясо приобретает ряд производства св-в и своеобразную органолептику

По длительности:1) краткий (6ч-7суток) при производстве колбасного мяса 2) длительный (до 60суток) при произв-ве свиного мяса для получения ветчины способы посола:1 сухой (натирают сухой посолочной смеси)2 мокрый (рассол)3 смешанный (для изготов копчености и консервирования мяса)

№74 физико химические изменения белков при посоле мяса
Изменения белков. В рез-те проникновения соли и др вещ-тв в ткани мяса и взаимодействия их с белками изм физ-хим состояние протеинов, обусловливающее основные свойства соленого мяса (набухание, консистенция, вязкость, пластичность фарша и др.). Поваренная соль в конц-ции 2-3% оказывает тормозящее действие на ферментную активность миозина.

№75 физико-химические изменения экстрактивныхвеществ при посоле мяса
Во время посола мяса в рассол диффундируют азотистые и безазотистые экстрактивные вещества мышечной ткани, а также минеральные соединения и витамины. Установлено, что потеря таких азотистых экстрактивных веществ, как креатин, карнозин, карнитин и ряд нуклеотидов, мало зависит от крепости рассола и определяется главным образом соотношением рассола и мяса. При этом возможен переход в рассол до 50% экстрактивных веществ.

№76 изменение процесса автолиза при посоле мяса
Изменение процесса автолиза. В результате воздействия компонентов посолочных смесей на белковые вещества и другие соединения мышечной ткани и изменения физико-химических условий среды ферментативные ав-толитнческие процессы существенно нарушаются, но не прекращаются. Так, при посоле горяче-парногб мяса (NaCl и нитрат) тормозятся процессы гликолитического распада. В целом распад гликогена и накопление лактата снижается на 20%. Вместе с тем резко усиливается накопление редуцирующих веществ, связанных с интенсивным амилолитнческим распадом гликогена в начале посола вследствие активации амилазы хлористым натрием. В результате торможения процессов гликогенолиза реакция среды мышечной ткани сдвигается в кислую сторону менее резко, чем при обычном автолизе.

Химические соединения, вводимые в мясо, ингнбируют гликолитические и другие ферменты; исключение составляют липолитические. Поваренная соль в концентрации 23% оказывает тормозящее действие на ферментную активность миозина. Высокие концентрации нитрата полностью ингнбируют фермент. Вследствие ингибирова-ния миозина и торможения распада АТФ уменьшается накопление органического фосфата при автолизе соленого парного мяса. И нитрит, и продукт его превращения гндроксиамин ингибир\’ют каталазу.

№77 образование специфической окраски при посоле мяса и ее стабилизация
Образование специфической окраски. Этот процесс связан с превращением и стабилизацией белка миоглобина. При посоле мяса миоглобин или оксимиоглобин в присутствии поваренной соли окисляется и переходит в метмиоглобин, который придает мясу коричнево-бурую окраску.

№ 78 действие различных режимов копчения на биохимический статус и качество мяса
Копчение- это способ обработки предварительно подсоленных продуктов органич. Компонентами, образующимися при неполном сгорании (пиролизе) древесины. Различают копчение в завис. От температуры: 1 холодное 2 горячее 3 полугорячее
Холодное
-около 2 мес срок хранения -t не должна превышать 40С, чтобы не произ. Денатурация белков и ферментов готовой пр-ции. -исп. Комплексное воздействие на ткани повар.соли (3-8%),коптильных компонентов, обезвоживание, протеолитических и липолитических ферментов
Горячее
-около 72 ч ср.хр
-t> 80С (80-170С) - белки денатурируются, а ферменты инактивируются -невысок. Ур солености (1,5-4%) и прокопченности, и выс.содежрание влаги (>60%)
Полугорячее
-t 40-80 С
- белки денатурированы частично, ферменты почти полностью инактивированны
- метод исп.за рубежом

№79 химический состав коптильного дыма и значение
Дым- это смесь мельчайших тв и жид частиц, взвешанных в газовой среде
Стадии пиролиза: 100-170С интенсивн испарение влаги
200-260С термич разложение геллицеллюлозы
260-310С термич разложение целлюлозы
310-500С терм разложение легина
Коптильный дым является аэрозолю. Дисперсионной средой явл неконденсируемые газы (N2,H2,O2, CO2, CO, CH4), а также органич соединения, находясь при данной температуре в состоянии паров. Дисперсную фазу составляют органич сое-ия, представленные сконденсирован частицами 0,5-7,5 мм
80. Бездымное копчение и его значение.
Бездымное или мокрое копчение это копчение коптильными препаратами, которые представляют собой экстракты продуктов термического разложения древесины, подвергнутые специальной обработке. Бездымное копчение основано на применении коптильных препаратов. Оно может осуществляться либо путем погружения продукта в раствор коптильной жидкости с последующей термической обработкой, либо в процессе термической обработки средой из мелкодиспергированной или парообразной коптильной жидкости. В первом случае попадание коптильных компонентов в продукт происходит диффузионным путем, во втором по аналогии с обычным дымовым копчением. В зависимости от типа используемых коптильных препаратов (раствор коптильных компонентов в воде, концентрат веществ, обладающих ароматом копчения и т.д.), вида изготавливаемого продукта (изделия холодного или горячего копчения из мяса и др.), а также характера взаимодействия коптильного средства с обрабатываемыми продуктами могут быть применены следующие технологические приемы:
- добавление коптильного препарата непосредственно в продукт;

- выдерживание предварительно подготовленного изделия в коптильной жидкости;

- инъекция коптильного препарата совместно с посолочным рассолом в толщу продукта;

- орошение поверхности изделий раствором коптильного препарата;

- обработка продукта в коптильной камере тонкодиспергированным препаратом;
- обработка продукции в коптильной камере в парах коптильного препарата.
К несомненным преимуществам новой прогрессивной технологии бездымного
копчения по сравнению с традиционными способами изготовления копченых
продуктов c использованием древесного дыма, относятся:
- увеличение производительности и улучшение санитарно-гигиенических
условий труда работающих на коптильных предприятиях;
- возможность сравнительно простого решения экологических проблем,
неизбежно возникающих при изготовлении копченостей по традиционной
технологии при ощутимой экономии электроэнергии и древесины;
- повышение рентабельности коптильных производств;
- реальные возможности быстрого расширения ассортимента разнообразных
копченых изделий из мяса и рыбы по простой, поддающейся полной
механизации технологии (например, при введении специализированных
коптильных препаратов в полуфабрикаты, при изготовлении консервов,
структурированных и формованных продуктов сыра и др.);
А также возможность производить копченую продукцию, близкую по своим вкусовым и цветовым свойствам к продуктам дымового копчения, но со значительно меньшим содержанием вредных примесей (канцерогенные и токсичные вещества).

81.положительные и отрицательные эффекты копчения мяса и мясопродуктов.
ПОЛОЖИТЕЛЬНЫЕ:
-образование цвета копченого продукта
-формирование аромата и вкуса
-консервирующий эффект(бактерицидное, антиокислительное действие)
-образование вторичной оболочки
ОТРИЦАТЕЛЬНЫЕ:
-попадание токсичных соединений ( полициклические ароматические углеводороды, метанол, формальдегид)
-уменьшение пищевой и биологической ценности продукта из-за снижения содержания на 10-20% аминокислот, которые вступают в реакции с коптильными компонентами. Потери незаменимых аминокислот до 50%.

82. Образование цвета при копчении мяса.
Происходит осаждение окрашенных компонентов за счет конденсации, сорбции, адгезии и когезин на поверхность продукта.
Сорбция - поверхностное примыкание частиц
Адгезия- связь между разнородными конденсированными веществами
-Коптильные компоненты подвергаются окислению, полимеризации и поликонденсации и на поверхности продукта или на пути к нему.
-взаимодействие компонентов дыма с белковыми веществами продукта (образование карбоксимиоглобина)
-фиксирование цвета кислотами.

83.Физико-химические и биохимические изменения в мясе при копчении.
-коптильные вещества сорбируются или взаимодействуют с функциональными группами белков. Это напоминает процесс дубления.
-при высокой t (40-90°) происходит частичная тепловая денатурация белков что способствует освобождению теоловых групп SH, карбоксильных – COOH и оксигрупп- OH, которые вступают во взаимодействие с летучими продуктами приводя к дегидротации, коагуляции белков, способствуя уплотнению продукта, кроме того наблюдается сваривание коллагена за счет частичного гидролиза, что способствует соединению с коптильными газами и образованию плотной оболочки, прямодействующей проникновению вредных веществ внутрь продукта
-поверхность приобретает коричневый цвет, что связано с окислительными изменениями фенолов фурфурола
-запах копченостей обусловлен отдельными фракциями фенолов и некоторых карбонилов (ванилин, диацетил и т.д.)

84.Биологическая оценка копченых продуктов.
-безвредность
-накопление органических кислот, карбонилов(ацетон), формальдегида, фенолов, 3,4-бензнирена, бензойной кислоты
-использование безопасных способов копчения
-защищать мясные изделия оболочками

85. Классификация способов тепловой обработки мясного сырья
-поверхностная тепловая обработка (шпарка, опалка, обжарка)
-нагревание на всю глубину продукта (бланшировка, варка, запекание, жаренье)
-нагревание, предотвращающее микробиальную порчу продукта ( пастеризация, стерилизация)
-нагревание способствующее выделению из сырья тех или иных составных частей (выварка желатина, выплавка жира)

86. Поверхностная тепловая обработка и ее значение.
поверхностная тепловая обработка; шпарка, опалка, обжарка.
Шпарка- кратковременная обработка поверхности объекта горячей водой или паром при температуре ниже 100°
Опалка- мелкий волос и пух с туши животных и птицы удаляют путем опаливания горелками или опалочных печах при температуре 1000°
Около 80% пищевых продуктов употребляются после термической обработки, что способствует их размягчению и повышению усвояемости. Кроме того, температурная обработка приводит к гибели вредных микроорганизмов и разрушению токсинов, что обеспечивает безопасность продуктов, в первую очередь животного происхождения и корнеплодов. При тепловой обработке разрушается ряд токсических веществ, например ингибиторы пищеварительных ферментов

87. Нагревание на всю глубину продукта и ее значение.
Бланшировка- это кратковременная варка в результате которой происходит денатурация и коагуляция белковых веществ, способствующих уменьшению содержания влаги в составе сырья.
Варка- это промежуточный процесс тепловой обработки мясопродуктов, когда температуратво всей толще продукта близка к 68-70°
Запекание- это тепловая обработка мясопродуктов сухим горячим воздухом при температуре больше 100°(сохраняются все составные части продута)
Жаренье:
-тепловая обработка мясопродуктов в присутствии большого количества жира при температуре поверхностного слоя 135° и более
-специфический аромат появляется в результате взаимодействия при нагреве свободных аминокислот с сахаром( реакция Майера)
Значение: инактивация ферментов, устранение летучих веществ, предоставление продукта приятных запаха и вкуса.

88.Характерные изменения мясного сырья, вызываемые влажным нагревом при умеренных температурах.

89. Влияние варки на состояние и свойства коллагена мышечной ткани.
Сваривание коллагена отмечается при нагревании до 58-62° во влажном состоянии, что сопровождается разрывом водородных связей, удерживающих трехмерную структуру молекул. Полный гидролиз коллагена происходит при его нагревании в течение 3 часов при t 120°.
Коллагеновые волокна становятся прозрачными, увеличивается их толщина, снижается извитость.

90. Различия пастеризации и стерилизации мясных продуктов.
Пастеризация- однократная тепловая обработка изолированного от внешней среды продукта при которой уничтожается преимущественно вегетативные формы микроорганизмов ( t 55-75°).
Стерилизация- нагрев продукта, изолированного от внешней среды путем упаковки его в герметизированную жестяную или стеклянную тару до t 100° и выше в течении времени, достаточного для предотвращения развития микрофлоры.


Приложенные файлы

  • doc 24056229
    Размер файла: 256 kB Загрузок: 0

Добавить комментарий